Публикация материалов

Темы исследований

Наш баннер

Мы будем благодарны, если Вы установите наш баннер!
Баннер нашего сайта
Код баннера:
<a href="http://obuchonok.ru/" target="_blank"> <img src="http://obuchonok.ru/banners/banob2.gif" width="88" height="31" alt="Обучонок. Обучающие программы и исследовательские работы учащихся"></a>
Все баннеры...
Исследовательская работа: 
Регуляция активности ферментов

Ферменты и их строение

Ферменты или энзимы - это белки, которые катализируют химические реакции, происходящие в живых системах. В зависимости от характера катализируемой реакции ферменты делятся на 6 классов (см. табл. 1).


Таблица 1. Классы ферментов и типы катализируемых ими реакций

Класс ферментов Тип реакции
Оксидоредуктазы Окислительно-восстановительные процессы, лежащие в основе биологического окисления
Трансферазы Перенос отдельных атомов или групп атомов с одной молекулы на другую
Гидролазы Гидролитическое расщепление химических связей
Лиазы Негидролитическое расщепление химических связей с образованием в молекуле двойных связей или негидролитическое расщепление двойных связей в результате присоединения различных групп по месту её разрыва
Изомеразы Взаимопревращения различных изомеров (цис-транс изомеризация, перемещение двойных связей и фосфатных групп по углеродной цепи)
Лигазы Образование связей при взаимодействии (синтетазы) двух или более соединений с использованием энергии распада аденозинтрифосфорной кислоты

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называют холоферментом.

Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую – коферментом. Химическая природа коферментов была выяснена в 30-е гг. Оказалось, что роль некоторых коферментов играют витамины или вещества, построенные с участием витаминов В1, В2, В5, В6, В12, Н, Q и др. Особенностью сложных ферментов является то, что отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью[5].

Активный центр ферментов


Активный центр – участок молекулы фермента, который связывает субстраты и от которого зависит специфичность каталитического действия ферментов; активный центр содержит функциональные группы остатков аминокислот и коферментов, пространственно сближенных и определённым образом ориентированных.

У сложных ферментов в формировании активных центров принимают участие также функциональные группы коферментов.

В образовании фермент-субстратных комплексов принимают участие те же молекулярные взаимодействия, что и обеспечивают формирование пространственной структуры макромолекул, межклеточные контакты и другие процессы в биологических системах:

  • водородные связи между полярными незаряженными группировками субстрата и фермента;
  • ионные связи между противоположно заряженными группировками субстрата и фермента;
  • гидрофобные взаимодействия между неполярными группировками субстрата и фермента.

Эти три основных типа нековалентных связей различаются по своей геометрии, энергии, специфичности.

Свойства ферментов

1. Специфичность действия. В отличие от катализаторов небелковой природы ферменты обладают способностью «узнавать» строго определенный субстрат, т. е. соединение, превращение которого они ускоряют. Благодаря этому обеспечивается высокая избирательность протекания отдельно взятой реакции из огромного количества других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.

2. Термолабильность ферментов. Оптимальной для действия большинства ферментов является температурный интервал от 40 до 50°С.

3. Зависимость активности ферментов от рН среды. Наибольшая активность подавляющего большинства ферментов наблюдается при рН = 6 - 8.

Активаторы и ингибиторы ферментов

Вещества, которые оказывают влияние на активность ферментов, называют эффекторами. Это могут быть ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, или активаторы – вещества, которые этот процесс ускоряют. Учение об ингибиторах ферментов имеет большое теоретическое и практическое значение для фармакологии и токсикологии.

Многие лекарственные препараты являются ингибиторами ферментов. Например, ингибиторы амилаз успешно применяются для лечения заболеваний, связанных с повышенной активностью этих ферментов – диабета, ожирения, кариеса. Используемые в военном деле нервно-паралитические газы представляют собой специфические ингибиторы ферментов.

В научных исследованиях специфические ингибиторы используются для изучения механизма действия ферментов, строения их активного центра. Например, многие из промежуточных продуктов гликолиза и дрожжевого брожения были открыты благодаря использованию ингибиторов, блокирующих последовательные стадии процесса. В результате такого блокирования соответствующие промежуточные продукты накапливались в количествах, достаточных для их выделения и идентификации.

По типу действия ингибиторы можно разделить на обратимые и необратимые. Удаление обратимых ингибиторов из системы (диализом, гельфильтрацией и др.) восстанавливает каталитическую активность фермента[3].

Партнеры и статистика